Comenzamos una nueva semana con una nueva biomolécula orgánica, esta vez con una de las más importantes para el correcto funcionamiento de nuestro organismo: las proteínas.
Están formadas por compuestos orgánicos sencillos de bajo peso molecular , los aminoácidos, formados por un átomo de H, un grupo amino -NH2, un grupo carboxilo -COOH y un grupo radical, que es en lo que se van a diferenciar unos de otros, todos ellos unidos a un carbono alfa (asimétrico).
Estos aminoácidos desarollan unas propiedades muy características y aprovechables pr el organismo:
Carácter anfótero : en disolución acuosa se comportan como ácido o como base captando o cediendo protones para regular el pH.
Elevado punto de fusión
Dos configuraciones espaciales : D y L (dextrógira y levógira)
Actividad óptica
Se unen por enlaces peptídicos; entre un grupo -COOH de un aminoácido y un grupo -NH2 de otro aminoácido, perdiéndose una molécula de H2O). Es una unión rígida que impide giros.
Además, las proteínas, en función de cómo se dispongan sus aminoácidos y de los enlaces que las conformen, desarrollarán 4 estructuras diferentes:
ESTRUCTURA PRIMARIA: secuencia lineal de aminoácidos que componen la proteína en disposición zigzag.
ESTRUCTURA SECUNDARIA: disposición espacial adoptada por la estructura primaria para poder ser más estable. Diferenciamos 3 tipos: ALFA HÉLICE: cadena la cual se enrolla en espiral sobre sí misma, CONFORMACIÓN BETA: conservan estructura en zigzag y se asocian entre sí sus diferentes enlaces, y HÉLICE COLÁGENO : estructura rígida compuesta por prolina e hidroxiprolina.
ESTRUCTURA TERCIARIA : disposición espacial adoptada por la estructura secundaria cuando se pliega sobre sí misma, las características y funciones de las proteínas dependen de esta estructura; encontramos las globulares: cadenas peptídicas se enrollan dando lugar a moléculas casi esféricas y solubles o filamentosas, que son moléculas alargadas y no solubles.
ESTRUCTURA CUATERNARIA: proteínas formadas por dos o más cadenas polipeptídicas.
Por otra parte, las proteínas también pueden ser clasificadas en función de su estructura en:
HOLOPROTEÍNAS : formadas por aminoácidos, son las fibrosas y las globulares
HETEROPROTEÍNAS : formadas por un amonoácido + un grupo prostético, como por ejemplo las cromoproteínas o las glucoproteínas.
En general, a estas biomoléculas también son atribuidas numerosas y útiles PROPIEDADES
Solubilidad : radicales polares en contacto con el agua que precipitan al no poder unirse.
Desnaturalización: rotura de enlaces y perdida de las estructuras secundaria , terciaria , y cuaternaria debido a factores como la temperatura o el pH. Esta puede ser reversible si no ha afectado a los enlaces peptídicos
Especificidad : de función, dependiendo de la posición que ocupan en la secuencia lineal y de especie e incluso de cada individuo.
Capacidad amortiguadora : debido a su carácter anfótero , ya comentado anteriormente
Finalmente, lo último que vimos acerca de las proteínas fuerron sus funciones, entre las cuales mencionamos las siguientes:
1. Reserva ( ovoalbúmina)
2. Función de transporte ( hemoglobina)
3. Función contráctil ( actina y miosina)
4. Función protectora o defensiva ( inmunoglobulinas )
5. Transducción de señales ( rodopsina )
6. Función hormonal ( insulina )
7. Función estructural ( colágeno )
8. Función enzimática ( hidrolasa )
9. Función homeostática. ( trombina )
10. Función de reconocimiento de señales químicas (anticuerpos)
Para poder comprender mejor este grupo de biomoléculas tan amplio, realizamos un esquema con las diferentes estructuras que pueden adoptar las proteínas y además, el esquema general con todo el contenido del tema relacionado. A pesar de que se dio la casualidad de que falté a clase en dos sesiones donde se explicó gran parte del tema, gracias a este esquema he podido resolver las dudas que tenía y comprender todo mucho mejor.
Para finalizar, he realizado las actividades propuestas en la misión.
ACTIVIDADES PROTEÍNAS
a) Las proteínas se presentan en el espacio formando una estructura tridimensional definida, que puede tener hasta cuatro niveles de organización; estructura primaria , estructura secundaria , estructura terciaria y estructura cuaternaria.
b) En la estructura primaria la proteína se dispone en forma de zigzag debido a la planaridad del enlace peptídico, lo que produce la rotación de aminoácidos sobre el carbono alfa y a que se disponga como secuencia lineal de aminoácidos. En la estructura secundaria intervienen enlaces de hidrógeno intracatenarios en la alfa hélice, en el caso de la conformación beta en el enlace participan todos los aminoácidos peptídicos dando estabilidad a la molécula así como los enlaces covalentes y peptídicos entre aminoácidos y dentro del mismo y finalmente en la hélice de colágeno, las hélices se unen mediante enlaces covalente, formando así el colágeno una proteína muy estable. La estructura terciaria se mantiene estable gracias a las uniones entre los radicales de aminoácidos que están muy separados entre sí (enlaces de hidrógeno, fuerzas de Van der Waals...) y diferenciamos las globulares y fibrosas, con propiedades diferentes. Finalmente en la estructura cuaternaria las cadenas polipeptídicas con estructura terciaria se unen entre sí por enlaces débiles y enlaces covalentes del tipo disulfuro.
c) La estructura correspondiente a la alfa queratina es la secundaria, que es la disposición espacial adoptada por la estructura primaria para poder ser estable. La cadena proteica con estructura primaria se enrolla en forma de hélice sobre si misma debido a los giros que se producen entorno al carbono alfa de cada aminoácido. Se mantiene estable gracias a los enlaces de hidrógeno intracatenarios entre un grupo -NH de un enlace peptídico y un grupo -CO del cuarto aminoácido que lo sigue. La rotación es dextrógira , ya que gira hacia la derecha y tiene 3,6 aminoácidos por vuelta. Los grupos -NH se sitúan hacia el mismo lado y los -CO hacia el lado contrario, mientras que los radicales quedan en el exterior de la estructura alfa hélice.
d) Una de ellas es la solubilidad, donde los radicales polares se sitúan en la superficie externa y establecen enlaces de hidrógeno con el agua, formando una capa de agua que impide su unión con otras proteínas y por tanto su precipitación. Otra propiedad importante de las proteínas es la especificidad, por una lado especificad de función ya que depende de la posición de los aminoácidos que constituyen la secuencia lineal, y por otro lado la de especie, ya que existen proteínas exclusivas para cada especie e incluso cada individuo.
e) Función de reserva ya que los aminoácidos se almacenan para utilizarlos como nutrientes o para colaborar en la formación del embrión, por ejemplo la caseína (leche), y otra función sería la enzimática, ya que las enzimas son catalizadores bioquímicos que aumentan la velocidad de reacciones bioquímicas, como por ejemplo las hidrolasas.
f) La desnaturalización es la rotura de los enlaces que mantienen el estado nativo de la proteína. Los enlaces que no se ven afectados son los enlaces peptídicos que mantienen la estructura primaria. En este proceso se pierden el resto de estructuras y con ello su actividad biológica. La proteína desnaturalizada suele precipitar, ya que los grupos hidrofóbicos salen al exterior y se agrupan. Esta desnaturalización puede ser provocada por varios factores como el pH o la temperatura. Puede ser reversible , produciéndose una renaturalización en la cual las proteínas pueden replegarse y adoptan de nuevo su conformación nativa y recuperando así su actividad biológica.
g) Un aminoácido es anfótero ya que en disolución acuosa son capaces de ionizarse y comportarse como ácido, cediendo protones al medio si el medio es básico, o como base captando protones del medio si el medio es ácido, permitiendo así regular el pH.
ACTIVIDADES PAU
1.
a) Las moléculas de la imagen son aminoácidos , la unión formado entre los dos aminoácidos es un enlace peptídico y es característico de las proteínas.
b) El enlace entre los dos aminoácidos se denomina enlace peptídico . Es covalente se forma entre un grupo carboxilo de un aminoácido y un grupo amino del siguiente aminoácido con la perdida de una molécula de agua. Los grupos amino y carboxilo que quedan libres en los extremos de los péptidos se llaman N - terminal y C - terminal respectivamente. No permite el giro.
c) Hemoglobina : tiene función de transporte de oxígeno en los glóbulos rojos para ser repartido en todas las células.
Insulina: tiene función hormonal ya que es secretada por el páncreas cuando las concentraciones de glucosa en sangre son elevadas y se va a encargar de retirar la glucosa del torrente sanguíneo.
2. Dentro de la estructura secundaria; en la alfa hélice intervienen enlaces de hidrógeno intracatenarios entre un grupo -NH de un enlace peptídico y un grupo -CO del cuarto aminoácido que lo sigue al igual que los enlaces covalentes y peptídicos entre aminoácidos y dentro del mismo. En el caso de la conformación beta , los enlaces de hidrógeno son intercatenarios, y en el enlace participan todos los aminoácidos peptídicos dando estabilidad a la molécula, mientras que en la hélice de colágeno los enlaces son covalentes y débiles, formándo así el colágeno una proteína muy estable. En el caso de la terciaria se mantiene estable gracias a las uniones entre los radicales de aminoácidos que están muy separados entre sí, como por ejemplo enlaces de hidrógeno o fuerzas de Van der Waals.
3. Que un aminoácido sea anfótero significa que en disolución acuosa son capaces de ionizarse y comportarse como ácido cediendo protones al medio cuando el medio es básico o como base captando protones del medio si por el contrario el medio es ácido permitiendo así regular el pH.
4.
a) La estructura terciaria es la disposición que toma en el espacio la estructura secundaria cuando se pliega sobre sí misma y origina una conformación globular. Los radicales apolares se sitúan hacia el interior y los radicales polares hacia el exterior. Esta estructura, se mantiene estable gracias a las uniones entre los radicales de aminoácidos que están muy separados entre sí mediante enlaces de hidrógeno o fuerzas de Van der Waals. Según la estructura terciaria se pueden diferenciar dos tipos de proteínas: globulares y fibrosas.
Por encima de la estructura terciaria , hay una estructura cuaternaria formada por proteínas constituidas por dos o más cadenas polipeptídicas unidas entre sí por enlaces débiles y enlaces covalentes del tipo disulfuro. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.
b) Lo que ocurre en este proceso es que la proteína se desnaturaliza por el aumento de temperatura, es decir que la proteína ha perdido su estado nativo debido a la rotura de los enlaces ya que aumenta la energía cinética de las moléculas con lo que se desorganiza la envoltura acuosa de las proteínas y, por tanto, pierde su función.
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